Del gr. ἐν, en, y ζύμη, f. Bioquí.

La proteína que actúa como un catalizador en una reacción bioquímica. Cada una específica para una reacción o para un grupo de reacciones relacionadas, muchas requieren la asociación de algunos cofactores no proteicos para funcionar. La molécula que sufre la reacción (el sustrato) se une al punto de actividad de ésta para formar un intermediario de vida corta (complejo enzima-sustrato), que aumenta notablemente, hasta un grado de 1020, la velocidad a la que la reacción se produce para formar el producto. La actividad enzimática está influida por la concentración de sustrato, por la temperatura y por el pH, que sólo permite la función en un determinado intervalo, otras moléculas pueden competir con el sustrato por el lugar o punto activo de la enzima, causando la inhibición de la enzima, e incluso destrucción irreversible de sus propiedades catalíticas.
La producción enzimática está dirigida por los genes de la célula. La actividad enzimática está controlada luego por los cambios de pH, por la alteración en la concentración de los cofactores esenciales y por la retroalimentación de los productos finales de la reacción, así como por la activación de otra enzima, tanto a partir de una forma menos activa como a partir de un precursor inactivo (cimógeno). Estos cambios pueden estar bajo el control de hormonas del sistema nervioso. Están clasificadas en seis grandes grupos, por el tipo de reacción que catalizan; oxidorreductasa, transferasa, hidrolasa, liasa, isomerasa, ligasa. El nombre de muchas enzimas individuales también terminan en -asa, lo que se suele añadir al sustrato sobre el que actúa; por ejemplo, la lactasa es una enzima que actúa rompiendo la lactosa, y está clasificada como hidrolasa. Compara con fermento.

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